HMGB1
| HMGB1 | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Estruturas dispoñibles | |||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | ||
| Identificadores | |||
| Nomenclatura | Outros nomes
| ||
| Símbolos | HMGB1 (HGNC: 4983) HMG1, HMG3, SBP-1, HMG-1, HMGB-1 | ||
| Identificadores externos | |||
| Locus | Cr. 13 q12.3 | ||
| Padrón de expresión de ARNm | |||
 | |||
 | |||
 | |||
| Máis información | |||
| Ortólogos | |||
| Especies |
| ||
| Entrez |
| ||
| Ensembl |
| ||
| UniProt |
| ||
| RefSeq (ARNm) |
| ||
| RefSeq (proteína) NCBI |
| ||
| Localización (UCSC) |
| ||
| PubMed (Busca) |
| ||
A proteína HMGB1 (do inglés high mobility group box 1, caixa do grupo de alta mobilidade 1), tamén coñecida como HMG-1 (do inglés high-mobility group protein 1, proteína do grupo de alta mobilidade 1) e anfoterina, é unha proteína que nos humanos está codificada no xene HMGB1 do cromosoma 13.[1][2]
A HMG-1 pertence ao grupo de alta mobilidade e contén o dominio caixa HMG (HMG-box).
Función
[editar | editar a fonte]Igual que as histonas, a HMGB1 é unha das proteínas máis importantes da cromatina. No núcleo celular a HMGB1 interacciona cos nucleosomas, factores de transcrición e histonas.[3] Esta proteína nuclear organiza o ADN e regula a transcrición.[4] Despois de unirse, a HMGB1 provoca o dobramento[5] do ADN, o cal facilita a unión doutras proteínas. A HMGB1 axuda á transcrición de moitos xenes en interacción con moitos factores de transcrición. Tamén interacciona cos nucleosomas para afrouxar o ADN empaquetado e remodelar a cromoatina. O seu contacto coas histonas do centro dos nucleosomas cambia a estrutura de ditos nucleosomas.
A presenza da HMGB1 no núcleo depende demodificacións postraducionais. Cando a proteína non está acetilada, fica no núcleo, pero a súa hiperacetilación en residuos de lisina causa que se traslade ao citosol.[4]
A HMGB1 xoga un importante papel axudando a que a endonuclease RAG forme un complexo par durante a recombinación V(D)J.[6]
Papel en inflamacións
[editar | editar a fonte]A HMGB1 segrégana as células inmunitarias (por exemplo, macrófagos, monocitos e células dendríticas) por medio da vía secretoria sen líder.[4] Os monocitos e macrófagos activados segregan HMGB1 como citocina mediadora da inflamación.[7] Os anticorpos que neutralizan a HMGB1 dan protección contra danos e lesións nos tecidos durante a artrite, colite, isquemia, sepse, endotoxemia e lupus eritematoso sistémico.[8] O mecanismo da inflamación e produción de danos consiste en unirse a receptores similares a Toll como TLR2 e TLR4, que son os mediadores da activación dependente de HMGB1 da liberación de citocinas polos macrófagos. Isto sitúa a HMGB1 na intersección entre as respostas estériles e inflamatorias infecciosas.[9][10]
A ADP-ribosilación de HMGB1 feita por PARP1 inhibe a eliminación de células apoptóticas, sostendo así o estado de inflamación.[11] A unión a TLR4 da HMGB1 ou ao lipopolisacárido (LPS) sostén a ADP-ribosilación de HMGB1 por PARP1 sevindo deste xeito como un bucle de amplificación da inflamación.[11]
Propúxose o uso da HMGB1 como adxuvante de vacinas de ADN.[12] Demostrouse que a HMGB1 liberada de células tumorais intervén nas respostas inmunes antitumorais ao activar a sinalización do receptor similar a Toll 2 (TLR2) en células dendríticas que se infiltran en glioblastomas multiformes (GBM) que derivan da medula ósea.[13]
Interaccións
[editar | editar a fonte]A HMGB1 interacciona con p53.[14][15]
HMGB1 é unha proteína nuclear que se une ao ADN e actúa como factor que se une á cromatina. Pode tamén ser liberada polas células, e esta forma extracelular pode unirse a receptores similares a Toll (TLRs) ou a un receptor inflamatorio chamado receptor para a glicación avanzada de produtos finais (RAGE). A súa liberación polas células parece que comprende dous procesos distintos: necrose, na cal as membranas celulares son permeabilizadas e os constituíntes intracelulares poden difundir fóra da célula; e algunha forma de secreción activa ou facilitada inducida por sinalización a través de NF-κB. A HMGB1 tamén se traslada desde o núcleo ao citosol en condicións estresantes, como o incremento de especies reactivas do oxíxeno na célula. Nesas condicións, a HMGB1 promove a supervivencia celular ao manter a autofaxia por medio de interaccións coa beclina-1. Considérase unha proteína antiapoptótica.
A HMGB1 pode interaccionar con ligandos de TLR e citocinas, e activa células por medio de múltiples receptores da superficie celular como TLR2, TLR4 e RAGE.[16]
Interacción a través de TLR4
[editar | editar a fonte]Algunhas accións da HMGB1 son mediadas por receptores similares a Toll (TLRs).[17] A interacción entre a HMGB1 e o TLR4 ten como resultado a regulación á alza de NF-κB, o cal leva a un incremento da produción e liberación de citocinas. A HMGB1 tamén pode interaccionar con TLR4 en neutrófilos para estimular a produción de especies reactivas do oxíxeno pola NADPH oxidase.[4][18] O complexo HMGB1-LPS activa TLR4, e causa a unión de proteínas adaptadoras (MyD88 e outras), o que produce transdución de sinais e a activación de varias fervenzas de sinalización. O efecto augas abaixo desta sinalización é activar MAPK e NF-κB, e deste xeito causa a produción de moléculas inflamatorias como a citocinas.[19][20]
Importancia clínica
[editar | editar a fonte]Prpúxose que a HMGB1 podería ser unha diana na terapia do cancro,[21] así como un vector para reducir a inflamación na infección por SARS-CoV-2.[22] Tamén serve como biomarcador para condicións post-COVID-19.[23]
A doenza neurodexenerativa ataxia espiñocerebelar tipo 1 (SCA1) é causada por unha mutación no xene da ataxina 1. Nun modelo de rato da ataxia espiñocerebelar tipo 1, a proteína ataxina 1 mutante intervén na redución ou inhibición da HMGB1 nas mitocondrias de neuronas.[24] A HMGB1 regula os cambios arquitecturais no ADN esenciais para reparar danos no ADN. No modelo de ratos de ataxia espiñocerebelar tipo 1 a sobreexpresión da proteína HMGB1 ao intoducir un vector viral que leva o xene HMGB1 facilitaba a reparación de danos no ADN mitocondrial, melloraba a neuropatoloxía e os defectos motores de ratos con ataxia espiñocerebelar tipo 1, e tamén amentaba a duración da súa vida.[24] Esta disfunción da HMGB1 parece ter un papel clave na patoxénese da ataxia espiñocerebelar tipo 1.
Recentemente, probas obtidas nun estudo dunha asociación entre os niveis elevados da HMGB1 e a atención aos detalles e a sistematización en nenos non medicados con trastorno do espectro autista de alto funcionamento, o que suxire que o proceso inflamatorio mediado pola HMGB1 pode xogar un papel na distorsión de mecanismos neurobiolóxicos que regulan procesos cognitivos no trastorno do espectro autista.[25] Neste estudo, as concentracións séricas de HMGB1 en nenos con trastorno de espectro autista eran significativamente maiores que os nenos cun desenvolvemento típico. Ademais, as concentracións séricas de HMGB1 estaban positivamente correlacionadas co cociente autista (AQ), a puntuación na atención aos detalles e o valor total do cociente de sistematización (SQ) no grupo de trastorno do espectro autista.[26] Porén, as evidencias completas en nenos é limitada, salientando a necesidade de investigacións en profundidade cara a comprensión de mecanismos posibles que ligan a HMGB1 coa características básicas do trastorno do espectro autista. Non obstante, suxeriuse que a HMGB1 podía ser un marcador inflamatorio fiable, explicando a ligazón entre procesos inflamatorios e varios caracteres autistas, e, polo tanto, unha posible diana terapéutica nese trastorno do neurodesenvolvemento.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Ferrari S, Finelli P, Rocchi M, Bianchi ME (xullo d 1996). "The active gene that encodes human high mobility group 1 protein (HMG1) contains introns and maps to chromosome 13". Genomics 35 (2): 367–71. PMID 8661151. doi:10.1006/geno.1996.0369.
- ↑ Chou DK, Evans JE, Jungalwala FB (abril de 2001). "Identity of nuclear high-mobility-group protein, HMG-1, and sulfoglucuronyl carbohydrate-binding protein, SBP-1, in brain". Journal of Neurochemistry 77 (1): 120–31. PMID 11279268. doi:10.1046/j.1471-4159.2001.t01-1-00209.x (inactivo 23 de decembro de 2024).
- ↑ Bianchi ME, Agresti A (outubro de 2005). "HMG proteins: dynamic players in gene regulation and differentiation". Current Opinion in Genetics & Development 15 (5): 496–506. PMID 16102963. doi:10.1016/j.gde.2005.08.007.
- 1 2 3 4 Klune JR, Dhupar R, Cardinal J, Billiar TR, Tsung A (2008). "HMGB1: endogenous danger signaling". Molecular Medicine 14 (7–8): 476–84. PMC 2323334. PMID 18431461. doi:10.2119/2008-00034.Klune.
- ↑ Murugesapillai D, McCauley MJ, Maher LJ, Williams MC (febreiro de 2017). "Single-molecule studies of high-mobility group B architectural DNA bending proteins". Biophysical Reviews 9 (1): 17–40. PMC 5331113. PMID 28303166. doi:10.1007/s12551-016-0236-4.
- ↑ Ciubotaru M, Trexler AJ, Spiridon LN, Surleac MD, Rhoades E, Petrescu AJ, Schatz DG (febreiro de 2013). "RAG and HMGB1 create a large bend in the 23RSS in the V(D)J recombination synaptic complexes". Nucleic Acids Research 41 (4): 2437–54. PMC 3575807. PMID 23293004. doi:10.1093/nar/gks1294.
- ↑ Wang H, Bloom O, Zhang M, Vishnubhakat JM, Ombrellino M, Che J, Frazier A, Yang H, Ivanova S, Borovikova L, Manogue KR, Faist E, Abraham E, Andersson J, Andersson U, Molina PE, Abumrad NN, Sama A, Tracey KJ (xullo de 1999). "HMG-1 as a late mediator of endotoxin lethality in mice". Science 285 (5425): 248–51. PMID 10398600. doi:10.1126/science.285.5425.248.
- ↑ Google Patents US9045534B2 HMGB1 specific monoclonal antibodies
- ↑ Yang H, Hreggvidsdottir HS, Palmblad K, Wang H, Ochani M, Li J, Lu B, Chavan S, Rosas-Ballina M, Al-Abed Y, Akira S, Bierhaus A, Erlandsson-Harris H, Andersson U, Tracey KJ (xuño de 2010). "A critical cysteine is required for HMGB1 binding to Toll-like receptor 4 and activation of macrophage cytokine release". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 107 (26): 11942–7. Bibcode:2010PNAS..10711942Y. PMC 2900689. PMID 20547845. doi:10.1073/pnas.1003893107.
- ↑ Yang H, Tracey KJ (2010). "Targeting HMGB1 in inflammation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Regulatory Mechanisms 1799 (1–2): 149–56. PMC 4533842. PMID 19948257. doi:10.1016/j.bbagrm.2009.11.019.
- 1 2 Pazzaglia S, Pioli C (2019). "Multifaceted Role of PARP-1 in DNA Repair and Inflammation: Pathological and Therapeutic Implications in Cancer and Non-Cancer Diseases". Cells 9 (1): 41. PMC 7017201. PMID 31877876. doi:10.3390/cells9010041.
- ↑ Fagone P, Shedlock DJ, Bao H, Kawalekar OU, Yan J, Gupta D, Morrow MP, Patel A, Kobinger GP, Muthumani K, Weiner DB (novembro de 2011). "Molecular adjuvant HMGB1 enhances anti-influenza immunity during DNA vaccination". Gene Therapy 18 (11): 1070–7. PMC 4141626. PMID 21544096. doi:10.1038/gt.2011.59.
- ↑ Curtin JF, Liu N, Candolfi M, Xiong W, Assi H, Yagiz K, Edwards MR, Michelsen KS, Kroeger KM, Liu C, Muhammad AK, Clark MC, Arditi M, Comin-Anduix B, Ribas A, Lowenstein PR, Castro MG (xaneiro 2009). "HMGB1 mediates endogenous TLR2 activation and brain tumor regression". PLOS Medicine 6 (1): e10. PMC 2621261. PMID 19143470. doi:10.1371/journal.pmed.1000010.
- ↑ Imamura T, Izumi H, Nagatani G, Ise T, Nomoto M, Iwamoto Y, Kohno K (marzo de 2001). "Interaction with p53 enhances binding of cisplatin-modified DNA by high mobility group 1 protein". The Journal of Biological Chemistry 276 (10): 7534–40. PMID 11106654. doi:10.1074/jbc.M008143200.
- ↑ Dintilhac A, Bernués J (marzo de 2002). "HMGB1 interacts with many apparently unrelated proteins by recognizing short amino acid sequences". The Journal of Biological Chemistry 277 (9): 7021–8. PMID 11748221. doi:10.1074/jbc.M108417200. hdl:10261/112516.
- ↑ Sims GP, Rowe DC, Rietdijk ST, Herbst R, Coyle AJ (2010). "HMGB1 and RAGE in inflammation and cancer". Annual Review of Immunology 28: 367–88. PMID 20192808. doi:10.1146/annurev.immunol.021908.132603.
- ↑ Ibrahim ZA, Armour CL, Phipps S, Sukkar MB (decembro de 2013). "RAGE and TLRs: relatives, friends or neighbours?". Molecular Immunology 56 (4): 739–44. PMID 23954397. doi:10.1016/j.molimm.2013.07.008.
- ↑ Park JS, Gamboni-Robertson F, He Q, Svetkauskaite D, Kim JY, Strassheim D, Sohn JW, Yamada S, Maruyama I, Banerjee A, Ishizaka A, Abraham E (marzo de 2006). "High mobility group box 1 protein interacts with multiple Toll-like receptors". American Journal of Physiology. Cell Physiology 290 (3): C917–24. PMID 16267105. doi:10.1152/ajpcell.00401.2005.
- ↑ Bianchi ME (setembo de 2009). "HMGB1 loves company". Journal of Leukocyte Biology 86 (3): 573–6. PMID 19414536. doi:10.1189/jlb.1008585.
- ↑ Hreggvidsdóttir HS, Lundberg AM, Aveberger AC, Klevenvall L, Andersson U, Harris HE (marzo de 2012). "High mobility group box protein 1 (HMGB1)-partner molecule complexes enhance cytokine production by signaling through the partner molecule receptor". Molecular Medicine 18 (2): 224–30. PMC 3320135. PMID 22076468. doi:10.2119/molmed.2011.00327.
- ↑ Lotze MT, DeMarco RA (decembro de 2003). "Dealing with death: HMGB1 as a novel target for cancer therapy". Current Opinion in Investigational Drugs 4 (12): 1405–1409. PMID 14763124.
- ↑ Andersson U, Ottestad W, Tracey KJ (maio de 2020). "Extracellular HMGB1: a therapeutic target in severe pulmonary inflammation including COVID-19?". Molecular Medicine 26 (1): 42. PMC 7203545. PMID 32380958. doi:10.1186/s10020-020-00172-4.
- ↑ Ryan FJ, Hope CM, Masavuli MG, Lynn MA, Mekonnen ZA, Yeow AE, et al. (xaneiro de 2022). "Long-term perturbation of the peripheral immune system months after SARS-CoV-2 infection". BMC Medicine 20 (1): 26. PMC 8758383. PMID 35027067. doi:10.1186/s12916-021-02228-6.
- 1 2 Ito H, Fujita K, Tagawa K, Chen X, Homma H, Sasabe T, Shimizu J, Shimizu S, Tamura T, Muramatsu S, Okazawa H (xaneiro de 2015). "HMGB1 facilitates repair of mitochondrial DNA damage and extends the lifespan of mutant ataxin-1 knock-in mice". EMBO Molecular Medicine 7 (1): 78–101. PMC 4309669. PMID 25510912. doi:10.15252/emmm.201404392.
- ↑ Makris G, Chouliaras G, Apostolakou F, Papageorgiou C, Chrousos G, Papassotiriou I, Pervanidou P (2021). "Increased serum concentrations of high mobility group box 1 (HMGB1) protein in children with Autism Spectrum Disorder". Children 8 (6): 478. PMC 8228126. PMID 34198762. doi:10.3390/children8060478.
- ↑ Makris G, Chouliaras G, Apostolakou F, Papageorgiou C, Chrousos G, Papassotiriou I, Pervanidou P (2021). "Increased serum concentrations of high mobility group box 1 (HMGB1) protein in children with Autism Spectrum Disorder". Children 8 (6): 478. PMC 8228126. PMID 34198762. doi:10.3390/children8060478.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Bibliografía
[editar | editar a fonte]- Thomas JO, Travers AA (marzo de 2001). "HMG1 and 2, and related 'architectural' DNA-binding proteins". Trends in Biochemical Sciences 26 (3): 167–74. PMID 11246022. doi:10.1016/S0968-0004(01)01801-1.
- Andersson U, Erlandsson-Harris H, Yang H, Tracey KJ (decembro de 2002). "HMGB1 as a DNA-binding cytokine". Journal of Leukocyte Biology 72 (6): 1084–91. PMID 12488489. doi:10.1189/jlb.72.6.1084.
- Wu H, Wu T, Hua W, Dong X, Gao Y, Zhao X, Chen W, Cao W, Yang Q, Qi J, Zhou J, Wang J (marzo de 2015). "PGE2 receptor agonist misoprostol protects brain against intracerebral hemorrhage in mice". Neurobiology of Aging 36 (3): 1439–50. PMC 4417504. PMID 25623334. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2014.12.029.
- Erlandsson Harris H, Andersson U (xuño de 2004). "Mini-review: The nuclear protein HMGB1 as a proinflammatory mediator". European Journal of Immunology 34 (6): 1503–12. PMID 15162419. doi:10.1002/eji.200424916.
- Jiang W, Pisetsky DS (xaneiro de 2007). "Mechanisms of Disease: the role of high-mobility group protein 1 in the pathogenesis of inflammatory arthritis". Nature Clinical Practice. Rheumatology 3 (1): 52–8. PMID 17203009. doi:10.1038/ncprheum0379.
- Ellerman JE, Brown CK, de Vera M, Zeh HJ, Billiar T, Rubartelli A, Lotze MT (maio de 2007). "Masquerader: high mobility group box-1 and cancer". Clinical Cancer Research 13 (10): 2836–48. PMID 17504981. doi:10.1158/1078-0432.CCR-06-1953.
- Fossati S, Chiarugi A (2007). "Relevance of high-mobility group protein box 1 to neurodegeneration". International Review of Neurobiology 82: 137–48. ISBN 9780123739896. PMID 17678959. doi:10.1016/S0074-7742(07)82007-1.
- Parkkinen J, Rauvala H (setembro de 1991). "Interactions of plasminogen and tissue plasminogen activator (t-PA) with amphoterin. Enhancement of t-PA-catalyzed plasminogen activation by amphoterin". The Journal of Biological Chemistry 266 (25): 16730–5. PMID 1909331. doi:10.1016/S0021-9258(18)55362-X.
- Wen L, Huang JK, Johnson BH, Reeck GR (febreiro de 1989). "A human placental cDNA clone that encodes nonhistone chromosomal protein HMG-1". Nucleic Acids Research 17 (3): 1197–214. PMC 331735. PMID 2922262. doi:10.1093/nar/17.3.1197.
- Bernués J, Espel E, Querol E (maio de 1986). "Identification of the core-histone-binding domains of HMG1 and HMG2". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 866 (4): 242–51. PMID 3697355. doi:10.1016/0167-4781(86)90049-7.
- Ge H, Roeder RG (xuño de 1994). "The high mobility group protein HMG1 can reversibly inhibit class II gene transcription by interaction with the TATA-binding protein". The Journal of Biological Chemistry 269 (25): 17136–40. PMID 8006019. doi:10.1016/S0021-9258(17)32531-0.
- Parkkinen J, Raulo E, Merenmies J, Nolo R, Kajander EO, Baumann M, Rauvala H (setembro de 1993). "Amphoterin, the 30-kDa protein in a family of HMG1-type polypeptides. Enhanced expression in transformed cells, leading edge localization, and interactions with plasminogen activation". The Journal of Biological Chemistry 268 (26): 19726–38. PMID 8366113. doi:10.1016/S0021-9258(19)36575-5.
- Zappavigna V, Falciola L, Helmer-Citterich M, Mavilio F, Bianchi ME (setembro de 1996). "HMG1 interacts with HOX proteins and enhances their DNA binding and transcriptional activation". The EMBO Journal 15 (18): 4981–91. PMC 452236. PMID 8890171. doi:10.1002/j.1460-2075.1996.tb00878.x.
- Xiang YY, Wang DY, Tanaka M, Suzuki M, Kiyokawa E, Igarashi H, Naito Y, Shen Q, Sugimura H (febreiro de 1997). "Expression of high-mobility group-1 mRNA in human gastrointestinal adenocarcinoma and corresponding non-cancerous mucosa". International Journal of Cancer 74 (1): 1–6. PMID 9036861. doi:10.1002/(SICI)1097-0215(19970220)74:1<1::AID-IJC1>3.0.CO;2-6.
- Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1997). "Two-dimensional electrophoretic analysis of human breast carcinoma proteins: mapping of proteins that bind to the SH3 domain of mixed lineage kinase MLK2". Electrophoresis 18 (3–4): 588–98. PMID 9150946. doi:10.1002/elps.1150180342.
- Jayaraman L, Moorthy NC, Murthy KG, Manley JL, Bustin M, Prives C (febreiro de 1998). "High mobility group protein-1 (HMG-1) is a unique activator of p53". Genes & Development 12 (4): 462–72. PMC 316524. PMID 9472015. doi:10.1101/gad.12.4.462.
- Milev P, Chiba A, Häring M, Rauvala H, Schachner M, Ranscht B, Margolis RK, Margolis RU (marzo de 1998). "High affinity binding and overlapping localization of neurocan and phosphacan/protein-tyrosine phosphatase-zeta/beta with tenascin-R, amphoterin, and the heparin-binding growth-associated molecule". The Journal of Biological Chemistry 273 (12): 6998–7005. PMID 9507007. doi:10.1074/jbc.273.12.6998.
- Nagaki S, Yamamoto M, Yumoto Y, Shirakawa H, Yoshida M, Teraoka H (maio de 1998). "Non-histone chromosomal proteins HMG1 and 2 enhance ligation reaction of DNA double-strand breaks". Biochemical and Biophysical Research Communications 246 (1): 137–41. PMID 9600082. doi:10.1006/bbrc.1998.8589.
- Claudio JO, Liew CC, Dempsey AA, Cukerman E, Stewart AK, Na E, Atkins HL, Iscove NN, Hawley RG (maio de 1998). "Identification of sequence-tagged transcripts differentially expressed within the human hematopoietic hierarchy". Genomics 50 (1): 44–52. PMID 9628821. doi:10.1006/geno.1998.5308.
- Boonyaratanakornkit V, Melvin V, Prendergast P, Altmann M, Ronfani L, Bianchi ME, Taraseviciene L, Nordeen SK, Allegretto EA, Edwards DP (agosto de 1998). "High-mobility group chromatin proteins 1 and 2 functionally interact with steroid hormone receptors to enhance their DNA binding in vitro and transcriptional activity in mammalian cells". Molecular and Cellular Biology 18 (8): 4471–87. PMC 109033. PMID 9671457. doi:10.1128/mcb.18.8.4471.
- Wu H, Wu T, Han X, Wan J, Jiang C, Chen W, Lu H, Yang Q, Wang J (xaneiro de 2017). "Cerebroprotection by the neuronal PGE2 receptor EP2 after intracerebral hemorrhage in middle-aged mice". Journal of Cerebral Blood Flow and Metabolism 37 (1): 39–51. PMC 5363749. PMID 26746866. doi:10.1177/0271678X15625351.
- Jiao Y, Wang HC, Fan SJ (decembro de 2007). "Growth suppression and radiosensitivity increase by HMGB1 in breast cancer". Acta Pharmacologica Sinica 28 (12): 1957–67. PMID 18031610. doi:10.1111/j.1745-7254.2007.00669.x.
- Andersson U, Ottestad W, Tracey KJ (maio de 2020). "Extracellular HMGB1: a therapeutic target in severe pulmonary inflammation including COVID-19?". Mol Med 26 (1): 42(2020). PMC 7203545. PMID 32380958. doi:10.1186/s10020-020-00172-4.
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- HMGB1 protein, human Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
- Pancreatic Cancer Research and HMGB1 Signaling Pathway
- PDBe-KB proporciona un resumo de toda a información sobre estrutura dispoñible en PDB para a proteína B1 do grupo de alta mobilidade humano (HMGB1)
- PDBe-KB proporciona un resumo de toda a información sobre estrutura dispoñible en PDB para a proteína B1 do grupo de alta mobilidade de rata (HMGB1)
